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AG Binz

Clostridielle Neurotoxine

Dr. Thomas Binz

Binz.Thomasmh-hannover.de

Tel.: ++49 511 5322859

Fax: ++49 511 5322849

Struktur und katalytische Wirkung clostridieller Neurotoxine

 

Die Familie der clostridiellen Neurotoxine besteht aus Tetanustoxin (TeNT) und sieben serologisch unterscheidbaren Botulinustoxinen (BoNT/A-G). Diese modular aufgebauten bakteriellen Proteine blockieren die Neurotransmitterfreisetzung in Nervenzellen und rufen damit die Krankheitssymptome des Tetanus bzw. Botulismus hervor. Die C-terminale Domäne der Toxine vermittelt selektive Bindung an cholinerge Nervenendigungen. Die das Mitteldrittel des Proteins umfassende Domäne hat die Aufgabe, den N-terminalen Anteil, die enzymatisch aktive Einheit des Moleküls, nach Rezeptor-vermittelter Aufnahme aus angesäuerten Endozytosevesikeln ins Zytoplasma freizusetzen. Dort spaltet die N-terminale Domäne als Zn2+-Endoprotease abhängig vom Serotyp spezifisch eines von drei sogenannten SNARE-Proteinen, die essentiell für die Verschmelzung von synaptischen Vesikeln mit der präsynaptischen Membran sind. Im Unterschied zu BoNTs gelangt TeNT nach Endozytose durch vesikulären Transport ins Rückenmark, um nach Passage des synaptischen Spaltes die Exozytose in Interneuronen des Rückenmarks zu unterbinden.

 


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