Forschungseinrichtung für Strukturanalyse
Leiter: Prof. Dr. Dietmar Manstein
Medizinische Hochschule Hannover
Biophysikalische Chemie
Org. Nr. 8830
Carl-Neuberg-Str. 1
30625 Hannover
Tel.: 0511-532-3701
Fax: 0511-532-5966
Der Schwerpunkt unserer Forschungsaktivitäten liegt in der Untersuchung des Funktionsmechanismus von Motorproteinen. Solche molekularen Motoren bewegen sich gerichtet entlang von biologischen Filamenten wie Aktinfilamenten oder Mikrotubuli. Sie nutzen die Energie der ATP-Hydrolyse und setzen lokale Konformationsänderungen in Bewegungen ganzer Proteindomänen um.
Molekulare Motoren sind nicht nur entscheidend für die muskuläre Bewegung, sondern auch für viele andere Bewegungen, wie sie z.B. bei der Zellteilung, dem Transport von Vesikeln oder der Bewegung von Mikroorganismen auftreten.
Um zu einem möglichst vollständigen Verständnis dieser komplexen Phänomene zu gelangen, nutzen wir experimentelle Techniken der Röntgenkristallographie von Motorproteinen in Komplexen mit Nukleotiden und anderen Effektormolekülen. Diese Methoden werden mit theoretischen Ansätzen der computergestützten molekularen Modellierung kombiniert.
Die Ergänzung mit Verfahren des Proteinengineerings und weiteren biophysikalischen und biochemischen Methoden des Institutes für Biophysikalische Chemie eröffnet die Möglichkeit, Struktur-Funktionsbeziehungen aussagekräftig zu charakterisieren.
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Für unsere röntgenkristallographischen Untersuchungen nutzen wir
- MR, MIR, MAD, SAD und Kombinationen
- Cryo-Kristallographie und kinetische Kristallographie.
- leistungsfähige in-house Röntgenquelle
- Synchrotronquellen z.B. des ESRF (Grenoble, Frankreich), DESY (Hamburg, Deutschlang), MAX II (Lund, Schweden), ELETTRA (Italien) und SPring-8 (Japan)
